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Bases biológicas y targets

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Farmacología Cardiovascular - De la molécula al paciente. Bases biológicas y targets en la terapéutica cardiovascular

EM Ylarri // Aspectos

EM Ylarri // Aspectos básicos del mecanismo de acción de fármacos de receptores, existen relativamente pocos mecanismos moleculares que traducen o median sus efectos (Figura 1). Los receptores determinan las relaciones cuantitativas entre dosis (concentración) y efecto, son responsables de la selectividad del efecto de una droga y median las acciones entre agonistas y antagonistas. Tipos y localización de receptores Si bien existen algunos fármacos que no actúan a través de receptores (colestiramina, diuréticos osmóticos, algunos anestésicos, etc.) la mayoría de ellos lo hace por esta vía. Los receptores se pueden localizar en: 1. En membrana celular, donde pueden ser estimulados por moléculas hidrofílicas o lipofílicas (aminas, péptidos, aminoácidos, eicosanoides). Estos pueden clasificarse en: a. Asociados a canales iónicos (Llamados de tipo 1). b. Acoplados a proteína G (PG) (Receptores tipo 2). c. Receptores con actividad enzimática intrínseca o asociados a ella (Tipo 3). 2. En el medio intracelular, donde pueden ser activados por moléculas liposolubles pequeñas, como esteroides, hormonas tiroideas, vitamina A (Tipo 4). Además de actuar sobre estos receptores, los fármacos pueden actuar sobre: 3. Canales iónicos directamente. 4. Moléculas trasportadoras y bombas de transporte activo. 5. Otros mecanismos. Receptores tipo 1 Los receptores del primer tipo son canales iónicos en las membranas, sobre los que hay receptores para ligandos en el dominio extracelular, responsables de la apertura o cierre de los canales. Esto implica que los efectos de los ligandos son directos, sin intermediarios. El acople de ligando y receptor es directo y produce hiperpolarización o despolarización, con efectos celulares. Los efectos ocurren en milisegundos y decaen en el mismo tiempo; son, por ejemplo, los eventos sinápticos más rápidos del sistema nervioso central (SNC). Los receptores de este tipo se denominan ionotropos. Son estructuras heteroméricas formadas por 5 subunidades. Tal característica diferencia estos canales iónicos de otros canales relacionados con el receptor, pero en los que este está en un sitio diferente, y utilizan intermediarios como proteínas fijadoras de guanidil tri fosfato (GTP) y segundos mensajeros citoplasmáticos. Estos pertenecen al grupo de metabotropos, que son los que se activan en forma asociada a fosfolipasa C y por mecanismos asociados a PG (ver más abajo). Los canales pueden ser excitatorios (si dejan pasar cationes) o inhibitorios (si dejan pasar aniones). Típicamente, los excitatorios aumentan la conductancia al Na+, K+ o Ca2+ y producen despolarización y, eventualmente, un potencial de acción. Son ejemplos los receptores del ácido g- aminobutírico (GABA) y los colinérgicos nicotínicos. Receptores tipo 2 El segundo tipo de receptores son los asociados a PG. Son los receptores de muchas hormonas y transmisores lentos, como los muscarínicos de la acetilcolina, los adrenérgicos, los dopaminérgicos, los de serotonina, los de péptidos como la angiotensina, etc. Hay muchos subtipos de ellos (se han identificado más de un centenar), según las EDITORIAL SCIENS 19

EM Ylarri // Farmacología cardiovascular. De la molécula al paciente. Bases biológicas y targets en la terapéutica cardiovascular propiedades de los dominios. Todos, sin embargo, tienen una semejanza estructural, por lo que se habla de una familia de receptores. Este tipo de receptores se acoplan a sistemas efectores intracelulares por medio de PG, a través de la cual actúan fosforilando proteínas, liberando calcio o por otros mecanismos. Son receptores metabotrópicos y tienen siete dominios transmembranosos. El primer receptor identificado por clonación fue el b-adrenérgico, aunque ahora se conoce la estructura de casi todos. Estos receptores son monoméricos (aunque algunos pueden ser diméricos) y están formados por una única cadena polipeptídica de hasta 1100 residuos con 7 hélices a- hidrofóbicas transmembranosas de 22-24 residuos, similares a los de los canales iónicos con residuo N terminal extracelular y C terminal intracelular (con sitios para la fosforilación inhibitoria). El tercer bucle citoplasmático es el responsable de la unión a la PG. Los sitios de unión a moléculas pequeñas (como noradrenalina) están enterrados entre los segmentos helicoidales; en cambio, los ligandos peptídicos más grandes se unen más superficialmente. Los efectos de estos receptores son más lentos que los del tipo 1, ya que ocurren segundos luego de su estimulación. Los receptores tipo 2 actúan en muchas funciones intracelulares, pero siempre el primer paso es la activación de PG. Los diferentes subtipos son entonces específicos para un ligando y para un determinado tipo de PG. Se han identificado polimorfismos de la estructura molecular de estos receptores. Estas mutaciones pueden llevar a alteraciones en la afinidad con el ligando y modificaciones en la respuesta cuantitativa de los fármacos. También la mayoría de estos receptores sufren desensibilización, ya sea por fosforilación del receptor o por su interiorización (endocitosis). La fosforilación ocurre en la cola citoplasmática C terminal y está dada por diversas cinasas. La producida por las fosfocinasas A y C impide el acoplamiento entre receptor activado y PG, lo que disminuye el efecto del agonista. Las PG se denominan así por su interacción con nucleótidos de guanina (GTP y GDP) y poseen actividad intrínseca de GTPasa. Las PG están “ancladas” a la membrana por una reacción llamada prenilación, que depende de ácidos grasos. A través de esta unión, difunden por toda la membrana y se ponen en contacto con distintos tipos de receptores y efectores. A pesar de que estos procesos son comunes, la acción de cada ligando es muy específica, lo que se debe a la generación de distintas variantes selectivas de PG para receptores y efectores, fundamentalmente Gs, Gi, Gq y G12. Se clasifican de esa forma en función del tipo de subunidad α presente (de la que se han identificado al menos veinte tipos). Del tipo de subunidad a depende que la proteína sea inhibidora o estimuladora. También hay no menos de 6 subunidades b diferentes y 10 subunidades g. De esta forma, este sistema receptor-proteína G-efector es flexible y versátil. Diversos receptores pueden estar acoplados a la misma PG, y un receptor puede usar varias PG. Además, una PG puede activar varios efectores y diversas PG pueden hacerlo con el mismo efector. Algunos ejemplos de ello son: - Gs y Gi: activan e inhiben, respectivamente, la adenilciclasa. - Gi: modifica otros efectores como canales iónicos. - Golf: es un tipo de Gs presente en el epitelio olfatorio. - Gq: estimula la fosfolipasa C. 20

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psico 69 - nota 1
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